Wasserstoffproduktion: Enzyme aus dem Reagenzglas
Einem Forscherteam aus Bochum gelingt der Nachbau eines natürlichen Hydrogenase-Enzyms zur umweltfreundlichen Wasserstoffproduktion.
Wasserstoff gilt als potenzieller Energieträger der Zukunft, da sich bei seiner Verbrennung Strom ohne den Ausstoß des klimaschädlichen Treibhausgases CO2 gewinnen lässt. Allerdings muss Wasserstoff zunächst in energieaufwendigen industriellen Verfahren hergestellt werden.
Wissenschaftler um Dr. Jens Northund Prof. Dr. Thomas Happe von der Ruhr-Universität Bochum haben jetzt einen neuen Ansatz für ein industrietaugliches Verfahren entwickelt, um Wasserstoff umweltfreundlicher zu produzieren. Es basiert auf einem extrem effizienten Enzym zur Wasserstoffproduktion, einer sogenannten Hydrogenase, aus der Grünalge Chlamydomonas reinhardtii. Den Forschern gelang es, eine künstliche Hydrogenase im Reagenzglas nachzubauen, die genauso effizient arbeitet wie das Original aus der Grünalge. Das Enzym besteht aus einem Proteingerüst und einem sogenannten Kofaktor, dem Reaktionszentrum, an dem bei der Wasserstoffproduktion die miteinander reagierenden Substanzen andocken. Gaben die Forscher verschiedene chemisch synthetisierte Substanzen zu dem Proteingerüst hinzu, setzte sich der Kofaktor daraus im Reagenzglas spontan selbst zusammen. Die künstliche Enzymvariante wies die gleichen biochemischen Eigenschaften auf wie das Original aus der Natur.
Die Wissenschaftler wollen jetzt den Reaktionsmechanismus, mit dem die Hydrogenase Wasserstoff produziert, mithilfe von weiteren biophysikalischen Methoden genauer untersuchen. Die Ergebnisse wurden jetzt in der Zeitschrift "Angewandte Chemie" veröffentlicht.
Die VolkswagenStiftung unterstützt das Projekt "Biometric assembly of a photocatalytic unit for hydrogen production" von Thomas Happe in der Förderinitiative "Integration molekularer Komponenten in funktionale makroskopische Systeme". Der letzte Stichtag für diese Initiative ist der 2. August 2016.
Originalveröffentlichung
Jens Noth et al.: [FeFe]-hydrogenase with chalcogenide substitutions at the H-cluster maintains full H2 evolution activity, in: Angewandte Chemie, 2016, DOI: 10.1002/ange.201511896
Weitere Informationen unter http://aktuell.ruhr-uni-bochum.de/pm2016/pm00078.html.de.
